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江苏智能蛋白纯化系统制造厂家 苏州英赛斯智能科技供应

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所在地: 江苏省
***更新: 2021-04-18 23:11:27
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蛋白质分离纯化步骤 蛋白质分离纯化的一般原则: 大多数蛋白质在组织细胞中都是和核酸等生物分子结合在一起,而且每种类型的细胞都含有成千上万种不同的蛋白质。许多蛋白质在结构、性质上有许多相似之处,所以蛋白质的分离提纯是一项复杂的工作。到目前为止,还没有一**成的方法能把任何一种蛋白质从复杂的混合物中提取出来。但是对于任何一种蛋白质都有可能选择一种较合适的分离纯化程序以获得高纯度的制品。且分离的关键步骤、基本手段还是共同的。 蛋白质提纯的目的是增加产品的纯度和产量,同时又要保持和提高产品的生物活性。因此,要分离纯化某一种蛋白质,首先应选择一种含目的蛋白质较丰富的材料。其次,应设法避免蛋白质变性,江苏智能蛋白纯化系统制造厂家,以制备有活性的蛋白质。对于大多数蛋白质来说,纯化操作都是在0~4℃的低温下进行的。同时也应避免过酸,江苏智能蛋白纯化系统制造厂家,江苏智能蛋白纯化系统制造厂家、过碱的条件以及剧烈的搅拌和振荡。另外,还要设法除去变性的蛋白质和其它杂蛋白,从而达到增加纯度和提高产量的目的。江苏智能蛋白纯化系统制造厂家

蛋白质分离纯化步骤(二) 2.2 蛋白质的抽提 通常选择适当的缓冲液溶剂把蛋白质提取出来。抽提所用缓冲液的pH、离子强度、组成成分等条件的选择应根据欲制备的蛋白质的性质而定。如膜蛋白的抽提,抽提缓冲液中一般要加入表面活性剂(十二烷基磺酸钠、tritonX-100等),使膜结构破坏,利于蛋白质与膜分离。在抽提过程中,应注意温度,避免剧烈搅拌等,以防止蛋白质的变性。 2.3蛋白质粗制品的获得 选用适当的方法将所要的蛋白质与其它杂蛋白分离开来。比较方便的有效方法是根据蛋白质溶解度的差异进行的分离。常用的有下列几种方法: 1. 等电点沉淀法 不同蛋白质的等电点不同,可用等电点沉淀法使它们相互分离。 2. 盐析法 不同蛋白质盐析所需要的盐饱和度不同,所以可通过调节盐浓度将目的蛋白沉淀析出。被盐析沉淀下来的蛋白质仍保持其天然性质,并能再度溶解而不变性。 3. 有机溶剂沉淀法 中性有机溶剂如乙醇、**,它们的介电常数比水低。能使大多数球状蛋白质在水溶液中的溶解度降低,进而从溶液中沉淀出来,因此可用来沉淀蛋白质。此外,有机溶剂会破坏蛋白质表面的水化层,促使蛋白质分子变得不稳定而析出。由于有机溶剂会使蛋白质变性,使用该法时,要注意在低温下操作.样品前处理样品前处理蛋白纯化系统制造厂家

三、蛋白质分子量的测定 3.2 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定分子量 蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子大小、所带电荷的量以及分子形状。而SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳与此不同的是在样品及电泳缓冲液中加入了十二烷基***钠(sodium dodecylsulfate,SDS)。SDS是一种阴离子去污剂,可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加入SDS(一般加入量为0.1%)后,SDS与蛋白质分子结合,使蛋白质分子带上大量的负电荷,这些电荷量远远超过蛋白质分子原来所带的电荷量,因而掩盖了不同蛋白质之间的电荷差异。所有结合SDS的蛋白质-SDS复合物的形状近似于长的椭园棒,它们的短轴是恒定的,而长轴与蛋白质分子量的大小成正比。这样,消除了蛋白质之间原有的电荷和形状的差异,电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小。 进行凝胶电泳时,常常用一种染料作前沿物质,蛋白质分子在电泳中的移动距离和前沿物质移动的距离之比值称为相对迁移率,相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图,得到标准曲线。将未知蛋白质在同样条件下电泳,根据测得的样品相对迁移率,从标准曲线上便可查出其分子量。

三、蛋白质分子量的测定 3.3 沉降法 沉降法又称超速离心法。蛋白质溶液在受到强大的离心力作用时,蛋白质分子趋于下沉,沉降速度与蛋白质分子的大小、密度和分子形状有关,也与溶剂的密度和粘度有关。蛋白质颗粒在离心场中的沉降速度用每单位时间内颗粒下沉的距离来表示。 在离心场中,蛋白质分子所受到的净离心力(离心力减去浮力)与溶剂的摩擦力平衡时,每单位离心场强度的沉降速度称为沉降系数(Sedimentation Coefficient)。国际上采用Svedberg单位作为沉降系数的单位,用S表示,以纪念超速离心法的创始人,瑞典***的蛋白质化学家T.Svedberg。一个Svedberg单位(或直接称一个S)为1×10—13s。蛋白质的沉降系数大约在1×10—13~200×10—13s范围内,即1S~200S。

    蛋白质纯化方法-亲和层析亲和层析法包括特异性配体亲和层析法以及通用性配体亲和层析法。比较这两种亲和层析法。特异性配体亲和层析法通常将复杂的生命大分子物质作为配体,它的结合力比较大河吸附选择性比较强。而通用性配体亲和层析法通常将简单的小分子物质作为配体,因此,它具有低廉的成本,吸附容量比较高,通过对吸附和脱附条件的改善能够使得层析的分辨率提高。原理亲和层析的原理类似于酶-底物,***-受体与抗原-抗体等特异性反应的机理。有一定的亲和力在每对反应物之间。与在酶与底物的反应中,只有特异的底物才可以结合一定的酶,使复合物产生相同。在亲和层析中,只有特异的配体才可以和一定的生命大分子有亲和力,并且使复合物产生。亲和层析配体呈固相,而酶与底物的反应底物呈液相是它们的不同点。事实上,亲和层析是在含有活化基团的基质M上以共价键的方式固化具有识别能力的配体L,将固相载体制作成功而固化后的配体束缚特异物质的能力依然保持。所以当在小层析柱装入固相载体,使得欲分离的样品在该柱经过。此时,样品中对配体有亲和力的物质S就能够通过结构互补效应、范德瓦尔力与静电引力等作用在固相载体上吸附着。 江苏智能蛋白纯化系统制造厂家

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